Volume 5, Issue 2

1. Es ist möglich, aus Myosinextrakten reines L-Myosin und reine Aktomyosinpräparate zu erhalten, wenn durch eine Ausfällung der gesamten Myosinfraktion zunächst Fremdeiweiße und ATP entfernt werden. Aus der Lösung des Myosinniederschlages fallen dann die Aktomyosine zusammen mit dem Hauptteil der Denaturierungsprodukte zwischen p H 6 und 7 bei einer Ionenstärke ∼ 0,3 µ aus. Aus dem Überstand kann das L-Myosin bei 0,03 µ gefällt werden. 2. Die Denaturierungsprodukte lassen sich dann aus der reinen L-Myosinlösung praktisch vollständig, aus den Aktomyosinlösungen schwerer und nur zum großen Teil mit hoher Tourenzahl abzentrifugieren (15 000 U/min). 3. Die nach diesem Verfahren hergestellten L - Myosinlösungen enthalten nicht mehr Aktomyosinspuren als die „kristallisierten“ L-Myosine von Szent-Györgyi, jedoch keine Denaturierungsprodukte. Dagegen bilden sich bei einer zweimaligen „Kristallisation“ anscheinend immer, bei einer einmaligen häufig, Denaturierungsprodukte, während sie erst nach der 3. oder 4. fraktionierten Umfällung gelegentlich aufzutreten beginnen. 4. Die Ausbeute an L-Myosin ist bei fraktionierter Umfällung sehr viel größer. 5. Außerdem wird - im Gegensatz zum „Kristallisationsverfahren“ - durch die Fraktionierung auch reines natürliches Aktomyosin gewonnen. 6. L-Myosin unterscheidet sich von natürlichem Aktomyosin durch eine etwa 10-mal kleinere Streuung des Lichtes (τ = 0,05 bis 0,14 cm -1 gegenüber 0,4 bis 1,5 cm -1 ) durch eine ATP-Empfindlichkeit von 0 bis 4% gegenüber 100 bis 200% beim Aktomyosin, durch eine Viskositätszahl je nach dem Gefälle von Zη = 0,14 bis 0,2 gegenüber 0,3 bis 0,5 und durch die Sedimentationskonstante. 7. Sie beträgt für L-Myosin s 20(c=0) = 7,1, sie wird größer bei den denaturierten L-Myosinen, wobei die Stufe mit s 20 ( c=0 ) = 15 bevorzugt zu sein scheint, während sie bei Aktomyosin s 20(c=0) nie kleiner ist als ∼ 80. Es gibt nicht ein Aktomyosin, sondern mehrere mit scharf unterschiedenen Sedimentationskonstanten s 20(c=0) = 90, s 20(c=0) = 280 usw. Aktomyosine mit verschiedenen Sedimentationskonstanten und L-Myosin können nebeneinander in derselben Lösung vorkommen. Aktin und L-Myosin vereinigen sich also nicht in beliebigen Proportionen zu einem jeweils einheitlichen Komplex, wie Szent Györgyi meint. Die Dissoziation des Aktomyosin in L-Myosin und Aktin findet einen charakteristischen Ausdruck in der Veränderung der Sedimentationskonstanten. Dasselbe gilt für die Vereinigung von L-Myosin mit Aktin zu Aktomyosin. Die ATP-Wirkung auf die Dissoziation von Aktomyosin ist durch die Wirkung von Ionenstärke und p H nicht zu ersetzen. Doch bleibt es offen, wieweit diese letzteren Faktoren in sehr langen Zeiten ähnliche Vorgänge einzuleiten vermögen.

1. Die richtige Bestimmung der Diffusionskonstante des L-Myosins ist unmöglich, wenn Denaturierungsprodukte zugegen sind. Werden diese durch schonende Vorbehandlung und Diffusionszeiten nicht über 8 h vermieden, so werden völlig regelmäßige und symmetrische Gradientenkurven erhalten - im Gegensatz zu den Kurven von Snellmann und Erdös. 2. In allen diesen Kurven hängt das Quadrat der Breite geradlinig vom Logarithmus der Höhe ab, in der die Breite gemessen ist, d. h. die Diffusion ist streng monodispers. 3. Die Diffusionskonstanten hängen von der Konzentration so ab, daß sich für D 20(c-0) - - je nach dem Extrapolationsverfahren - 0,84 oder 0,90 · 10 -7 ergibt. 4. Mit Hilfe der Diffusionskonstante läßt sich zeigen, daß auch die Sedimentation des L-Myosins streng monodispers ist. 5. Im osmotischen Versuch gilt P/c = A + B c = 2,05 · 10 -2 + 1,54·10 -3 · c. 6. Aus diesen Daten errechnet sich ein Teilchengewicht von 858 000 (829 000 bis 888 000) nach der Svedberg-Methodik und 840 000 (± 33 000) mit osmotischer Methodik. Das Achsenverhältnis beträgt nach Svedberg 100 und osmotisch nach G. V. Schulz 128. Aus einem Teilchengewicht von 840 000 und einem Achsenverhältnis von 100 ergibt sich ein Durchmesser des Teilchens von 22 bis 24 Å und eine Länge von 2200 bis 2400 Å, - je danach, ob ein runder oder quadratischer Querschnitt zugrunde gelegt wird.

Es wird nachgewiesen, daß die tuberkulostatisch wirksamen Chemotherapeutica Tb I bzw. Tb 6 und Badional Kupferkomplexbildner sind und daß diese Kupferverbindungen eine gleichartige Hemmwirkung ausüben wie die ursprünglichen Stoffe. Dimethyldithiocarbamat (MTC) ist Tb I und Badional im Kupferbindungsvermögen überlegen und damit — ebenso wie sein Kupfersalz — auch in den keimhemmenden Eigenschaften. Die sich hieraus ergebenden Folgerungen werden kurz besprochen.

Triphenylmethanfarbstoffe, deren Affinität zu Nucleoproteiden aus ihrer Verwendung als Kernfarbstoffe bekannt ist, wurden 1943 auf ihre Affinität zum Tabakmosaikvirus untersucht. Da Viktoriablau und Nachtblau in der Kataphorese vom Virus festgehalten werden, wurden 1947 nach Wiederaufnahme dieses Arbeitsgebietes weitere 60 Triphenylmethankörper dargestellt. Verwendung fanden dabei 4 verschiedene Darstellungsmethoden. Die Absorptionskurven wurden im Spektralphotometer aufgenommen. Über die Wirkung im Tierversuch wird in einer weiteren Arbeit berichtet werden.

Das Virus der klassischen Geflügel i est wurde aus bebrüteten Hühnereiern isoliert, um seine Eigenschaften mit denen des früher dargestellten Virus der atypischen Geflügelpest zu vergleichen. Es besitzt in Kochsalzlösung eine Sedimentationskonstante von 685 S und ein Partikelgewicht von 400 · 10 6 , in Wasser ist s 20 = 275 und das Teilchengewicht etwa halb so groß. Es ist möglich, daß darüber hinaus in wäßriger Lösung auch noch kleinere aktive Viruspartikel mit s 20 ~ 130 vorkommen. Die Identität der isolierten Substanz mit dem Virus wurde gesichert durch Bestimmung der Infektiosität, der hämagglutinierenden Wirkung, durch serologische Untersuchungen und die Übereinstimmung der biologisch bestimmten Sedimentationskonstante des Virus mit der optisch für das Protein beobachteten. Nach den Ergebnissen der Sedimentations- und Diffusionsmessungen weicht die Gestalt des Virus erheblich von der Kugelform ab, was auch durch Viskositätsmessungen bestätigt wird. Elektronenoptisch findet man in Wasser kontrastarme runde Scheiben, in Salzlösung dichtere, vorwiegend kugelförmig erscheinende Teilchen. Es wird daher angenommen, daß die hohe Reibungskonstante nicht durch eine Anisodiametrie, sondern durch eine lockere Struktur des Virus bedingt wird. Die chemische Analyse ergibt, daß das Virus neben Protein und Desoxyribonucleinsäure auch noch andere phosphorhaltige Verbindungen enthält. Die komplexe Zusammensetzung und die ausgeprägte Variabilität der Größe zeigen, daß es sich nicht um ein definiertes Proteinmolekül handelt. In seiner Größe und Gestalt ist das Virus der klassischen Geflügelpest verschieden von dem der atypischen Geflügelpest. Da auch die serologischen Versuche keine Anzeichen für eine Verwandtschaft ergeben, sind diese Krankheitserreger als zwei verschiedene Virusarten zu bezeichnen.

Es wird eine einfache Methodik zur Ermittlung von Penicillinbildern beschrieben. Dabei dient als „Siebtest“ das Verhalten der Pilze gegenüber E. coli und Bakterien, die extrazelluläre Penicillinase bilden. Zur näheren Charakterisierung des Penicillins wird dessen Verhalten bei den p H -Werten 2 und 9, beim Erhitzen und gegenüber Cu-Ionen herangezogen. Mit Hilfe dieser Methodik, auf Grund des Verhaltens der Kulturfiltrate beim Chromatographieren und der gewonnenen Penicillinpräparate werden folgende Penicillium-Arten als Penicillinbildner gekennzeichnet: P. baculatum Westl., P. brunneo-rubrum Dierckx, P. cyaneofulvum Biourge, P. citreo-roseum Dierckx, P. griseo-roseum Dierckx, P. griseo-brunneum Sopp und P. Godlewskii Zal. Es wird bestätigt, daß der Großteil der penicillinbildenden Penicillien zu den Radiaten gehört, während nach den bisherigen Befunden in den anderen Gruppen des Penicillium-Systems nur vereinzelt Penicillinbildner anzutreffen sind. Um eine entscheidende Aussage darüber machen zu können, für welche Arten und Gruppen des Penicillium-Systems das Vermögen zur Penicillinbildung charakteristisch sein mag, fehlt aber noch eine systematische, sich auf alle Penicillien erstreckende Untersuchung.

Bienen besitzen die Fähigkeit, die Polarisation des blauen Himmelslichtes für ihre Orientierung zu verwerten (v. Frisch). Es wird mit Hilfe der Belichtungspotentiale untersucht, an welcher Stelle des Auges die Analyse des polarisierten Lichtes erfolgt. Durch Drehung der Schwingungsebene des polarisierten Lichtes wird gezeigt: 1. Dem Auge als Ganzem ist kein Analysator vorgelagert. 2. Auch das Einzelommatidium besitzt keinen Analysator, der für alle seine Retinulazellen gemeinsam wäre. Polarisiertes Licht ruft höhere Ein-Effekte des Belichtungspotentials hervor, als nicht polarisiertes Licht gleicher Intensität. Als Analysatoren kommen die einzelnen Retinulazellen in Betracht. Und zwar erzeugt polarisiertes Licht in den rosettenförmig angeordneten Retinulazellen eines Ommatidiums ein von der Schwingungsrichtung des Lichtes abhängiges Muster verschiedener Helligkeiten. Das Einzelommatidium ist nur als Bildrezeptor eine physiologische Einheit.