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Untersuchungen über den Einfluß von Sulfhydrylreagenzien auf die Acetylcholinesterase

Published/Copyright: November 23, 2009
Biological Chemistry
From the journal Volume 295 Issue Jahresband

264 Fritz Markwardt, Bd. 295 (1953)Untersuchungen über den Einfluß von Sulfhydrylreagenzienauf die AcetylcholinesteraseVonFritz MarkwardtAns dem Pharmakologischen Institut, der Universität Greifswald(Der Schriftleitung zugegangen am 14. August 1953)Herrn Prof. Dr. K. Thomas zum 70. Geburtstag gewidmetDie Acetylcholinesterase (AChE) aus dem elektrischen Organ vonTorpedo vulgar is kann durch Stoffe, welche mit der Sulfhydrylgruppereagieren, in ihrer Aktivität gehemmt werden1. Die Cholinesterasenwerden seit diesem Befund von mehreren Autoren zu den SH-Fermentengerechnet, die in der SH-Form aktiv und in der SS-Form inaktiv sind.Auf Grund dieser Vorstellung wird in einigen Arbeiten auf einen durchOxydation und Reduktion gesteuerten Abbau des Acetylcholins (ACh)geschlossen2. Daraus werden zum Teil weitgehende Schlußfolgerungenbezüglich der Erklärung bestimmter cholinergischer Effekte gezogen3.Bei Untersuchungen über die Abhängigkeit der Aktivität der AChEvom Redoxpotential stießen wir jedoch auf Befunde, die mit der An-nahme, daß die AChE ein SH-Ferment sei, nicht in Einklang zu bringensind. Es geht auch schon aus früheren Untersuchungen hervor, daßdurch Reduktionsmittel wie Cystein4»5, Glutathion6, BAL7 undAscorbinsäure8 eher hemmende als aktivierende Effekte erzielt werden,und daß durch Stoffe wie Cystin4»9, Chinon10 sowie auch bei höherenSauerstoff drucken11 keine Inaktivierung der Cholinesterasen erreichtwerden kann, wie es bei anderen SH-Fermenten der Fall ist. Immerhinwäre es denkbar, daß die SH-Gruppen der Cholinesterasen in einerbesonders geschützten, reaktionsträgen Form vorliegen, oder daß durchdie in ungereinigten Fermentpräparaten anwesenden Proteine eineSchutzwirkung ausgeübt wird, so daß die SH-Gruppe des Fermentesvon den angewandten Agenzien nicht erreicht werden kann. In An-betracht der Wichtigkeit dieser Frage haben wir an der gereinigtenAChE aus menschlichen Erythrocyten zu klären versucht, ob die1 D. Nachmansohn u. E. Lederer, Bull. Soc. Chim. biol. 21, 797 [1939].2 T. Bersin, Kurzes Lehrbuch der Enzymologie, Leipzig 1951.3 G. Albus, Z. exp. Med. 108, 592 [1940].4 P. Wels u. K. Repke, Naunyn-Schmiedebergs Arch. exp. Pathol. Pharma-kol. 204, 323 [1947].5 H. Schäfer, Pflügers Archiv ges. Physiol. Menschen Tiere 249, 405 [1947].6 R. Ammon, Ergebn. Enzymforsch. 9, 35 [1943].7 E. S. G. Barron u. Mitarb., Biochem. J. 41, 78 [1947].8 W. Riechert u. E. Schmid, Naunyn-Schmiedebergs Arch. exp. Pathol.Pharmakol. 199, 66 [1942].9 K. B. Augustinsson, Acta physiol. scand. 15, Suppl. 52 [1948].10 0. Hoffmann-Ostenhof u. Mitarb., Mh. Chem. 79, 576 [1948].11 W. C. Stadie, B. C. Riggs u. N. Haugaard, J. biol. Chemistry 161,175 [1948].
Published Online: 2009-11-23
Published in Print: 1953

Walter de Gruyter

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